Desulfovibrio fructosovorans NiFe hydrogenase


Figure dessinée par C. Cavazza, LCCP, CEA, Grenoble. Copyright 2008 American Chemical Society.

Cette image de la structure de l’hydrogénase NiFe de la bacérie Desulfovibrio fructosovorans illustre bien un aspect du mécanisme catalytique qui nous intéresse beaucoup: le processus catalytique est délocalisé.

Le clivage du dihydrogène se produit au niveau d’un site actif dinucléaire enfoui à l’intérieur de la protéine. Ce site actif est connecté à l’extérieur par un chapelet de centres fer-soufre pour le transfert d’électrons, par un canal hydrophobe représenté en turquoise, qui permet l’accès du dihydrogène, et par une série d’acides aminés protonables et de molécules d’eau, pour la plupart non identifiés, permettant le transfert de protons.

Des informations générales sur le mécanisme et la structure des hydrogénases peuvent être trouvées ici

Nous avons récemment utilisé l’ électrochimie directe, couplée à des expériences de mutagenèse dirigée, pour sonder spécifiquement des étapes dans ce mécanisme qui seraient très difficiles à étudier à l’aide de techniques classiques (e.g. le transfert d’électron le long de la chaîne de centres fer-soufre ou la diffusion dans le canal).

Ci dessus: l’entrée au site actif de l’hydrogénase NiFe de Desulfovibrio fructosovorans montrée comme la surface des atomes qui pavent le tunnel d’accès au substrat.

Nous cherchons à déterminer comment la cinétique d’étapes dans le mécanisme qui se produisent loin du site actif peuvent influencer les propriétés globales de l’enzyme, en termes de biais catalalytique, de résistance au stress chimique, et plus généralement de sélectivité de substrat.


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