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Nous étudions les aspects cinétiques du fonctionnement d’enzymes respiratoires multicentres. La technique principalement mise en oeuvre est l’électrochimie directe : l’enzyme est adsorbée sur une electrode plongée dans une solution du substrat, et la configuration est telle que que l’enzyme échange directement des électrons avec l’électrode. L’activité catalytique est alors simplement (et instantanément) mesurée sous la forme d’un courant.

Les enzymes que nous étudions ont été choisies pour la variété de leurs sites actifs, architectures et propriétés catalytiques, mais aussi pour leurs applications potentielles. Nous collaborons pour cela avec plusieurs équipes de biochimistes. Nous nous intéressons particulièrement au transfert d’électron à longue distance dans les enzymes respiratoires multicentres, au mécanisme catalytique au site actif de ces métalloenzymes, et à la sensibilité à l’oxygène des hydrogénases. Nous développons aussi de nouvelles méthodologies qui permettent d’étudier certaines étapes du cycle catalytique qui peuvent être difficiles à sonder spécifiquement par des techniques classiques et nous cherchons à comprendre les bases moléculaires de certaines propriétés globales de ces catalyseurs, comme par exemple leur directionnalité vis-à-vis des réactions catalysées et leur spécificité de substrat.

Cette recherche est financée par le CNRS, l’ ANR, l’ Université Aix-Marseille, la région PACA et la Ville de Marseille, et soutenue par le pôle de compétitivité capenergies.

Notre groupe fait partie du GIS FrenchBIC.

Projets

hydrogenases FeFe

FeFe-hydrogenases oxidize or produce H2 at an active site, the so-called H cluster, that is composed of a standard [4Fe4S] cluster covalently attached by a cysteine residue to a [Fe2 (CO)3 (CN)2 (dtma)] subsite (dtma = dithiomethylamine). We study the enzymes from Chlamydomonas reinhardtii (Collab. Hervé Bottin, CEA, Saclay) and Clostridium acetobutylicum (Collab. Isabelle Meynial-Salles, INSA /INRA/CNRS, Toulouse.). We also collaborate with theoretical chemists (Claudio Greco, Luca de Gioia, Universita degli Studi di Milano-Bicocca; Jochen Blumberger, UCL, London, UK). This research is funded by CNRS, AMU and the ANR (projects AlgoH2, CAFE, ECCHYMOSE). Voir ici une liste des résultats majeurs

hydrogenases NiFe

NiFe-hydrogenases oxidize or produce H2 at a dinuclear active site made of Ni and Fe. We study the enzymes from Desulfovibrio fructosovorans (Copllab. Myriam Brugna, BIP5, CNRS, Marseille) and Aquifex aeolicus (Collab. Marie Thérèse Giudici-Orticoni, BIP1, CNRS, Marseille). We also collaborate with theoretical chemists (Claudio Greco, Luca de Gioia, Universita degli Studi di Milano-Bicocca; Jochen Blumberger, UCL, London, UK), spectroscopists (Antonio de Lacey, ICP, CSCI, Madrid; Bruno Guigliarelli, Bénédicte Burlat, BIP7) and crystallographers (Juan Fontecilla-Camps, LCCP, CEA, Grenoble). This research is funded by CNRS, AMU, région PACA and the ANR (projects Hyliox and HEROS). Voir ici une liste des résultats majeurs

CO déshydrogenase

We study the carbon monoxide dehydrogenase from Desulfovibrio vulgaris. This enzymes reversibly transforms CO and CO2 using a NiFe4S active site. We are interested in understanding the maturation of the cofactor and the active site mechanism. For this we collaborate with theoretical chemists (Maurizio Bruschi, Luca de Gioia, Universita degli Studi di Milano-Bicocca; Jochen Blumberger, UCL, London, UK) and crystallographers (Catherine L. Drennan, MIT, Boston, USA). We also study the enzyme from Rhodospirulum rubrum in collaboration with Christine Cavazza (CEA, Grenoble). This research is funded by CNRS and AMU.

Catalyse aérobie avec des enzymes sensibles à l’air protégées dans des films de polymères rédox.

Cette collaboration avec Wolfgang Schuhmann et Nicolas Plumeré (Bochum university), est financées par un projet ANR/DFG, SHIELDS

Enzymes à molybdène mononucléaires

We study several enzymes of the so-called “DMSO reductase family”. These enzymes share a similar mononuclear molybdenum cofactor (Moco), and are frequently involved in oxo transfer reactions: they catalyse the reduction of nitrate, DMSO, chlorate, arsenate or selenate, or the oxidation of arsenite or nitrite. In particular, we collaborate with the group of David Pignol (LBBC, CEA, Cadarache) for studying the nitrate reductase from Rhodobacter sphaeroides, with the group of Axel Magalon (LCB, CNRS, Marseille) for the formate dehydrogenase from E. coli, and Barbara Schoepp-Cottenet (BIP9, CNRS, Marseille) for studying arsenite oxidases and arseniate reductases. This research is funded by CNRS, AMU and the ANR (projects ERMOE, MC2)


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