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Nous étudions les aspects cinétiques du fonctionnement d’enzymes respiratoires multicentres. La technique principalement mise en oeuvre est l’électrochimie directe : l’enzyme est adsorbée sur une electrode plongée dans une solution du substrat, et la configuration est telle que que l’enzyme échange directement des électrons avec l’électrode. L’activité catalytique est alors simplement (et instantanément) mesurée sous la forme d’un courant. La modélisation des données permet d’obtenir des informations précieuses sur des étapes de natures très variées qui interviennent dans le cycle catalytique de l’enzyme.
Les enzymes que nous étudions (hydrogénases NiFe et FeFe, nitrite réductase penta-hémique, nitrate réductase au molybdène, flavocytochrome b2…) ont été choisies pour la variété de leurs sites actifs, architectures et propriétés catalytiques, mais aussi pour leurs applications potentielles.
Nous collaborons pour cela avec plusieurs équipes de biochimistes: Marc Rousset (CNRS) MT Giudici (CNRS), Isabel Moura (Lisbonne), David Pignol (CEA), Florence Lederer (CNRS) Philippe Soucaille et Laurence Girbal (INSA)…
Nous nous intéressons particulièrement au transfert d’électron à longue distance dans les enzymes respiratoires multicentres, au mécanisme catalytique au site actif de ces métalloenzymes, et à la sensibilité à l’oxygène des hydrogénases. Nous développons aussi de nouvelles méthodologies qui permettent d’étudier certaines étapes du cycle catalytique qui peuvent être difficiles à sonder spécifiquement par des techniques classiques (comme le transport de matière dans les canaux) et nous cherchons à comprendre les bases moléculaires de certaines propriétés globales de ces catalyseurs, comme par exemple leur directionnalité vis-à-vis des réactions catalysées et leur spécificité de substrat.
Cette recherche est financée par le CNRS, l’ ANR, l’ Université Aix-Marseille, la région PACA et la Ville de Marseille, et soutenue par le pôle de compétitivité capenergies.
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