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Cinétique enzymatique (2005)

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Cette page décrit le livre Cinétique enzymatique par Athel Cornish-Bowden, Marc Jamin et Valdur Saks, publié par EDP Sciences (2005) dans la Collection Grenoble Sciences dirigée par Jean Bornarel.

This page describes the book Cinétique enzymatique (in French) by Athel Cornish-Bowden, Marc Jamin and Valdur Saks, published by EDP Sciences (2005) in the Collection Grenoble Sciences edited by Jean Bornarel.

 Couverture

Informations générales

Auteurs                 Athel Cornish-Bowden (CNRS, Marseille), Marc Jamin (Université de Grenoble) et Valdur Saks (Université de Grenoble)
ISBN 2-86883-742-5
Nombre de pages 462
Prix en France 42 € (vérifié sur le site de l’éditeur le 27 janvier 2005)
éditeur EDP Sciences, 17, avenue du Hoggar, Parc d'Activités de Courtaboeuf, BP 112, F-91944 Les Ulis Cedex A, France
Résumé préparé par l’éditeur La cinétique enzymatique a pour objet d’identifier et de décrire les mécanismes des réactions biologiques en étudiant leur vitesse et les flux métaboliques. En partant des enzymes isolés et en allant vers les systèmes métaboliques organisés et intégrés, la cinétique enzymatique permet de décrire quantitativement les propriétés catalytiques des enzymes et les mécanismes de leur régulation. La cinétique enzymatique est un élément indispensable des études biochimiques et des biotechnologies. L’ouvrage est une adaptation complétée du célèbre Fundamentals of Enzyme Kinetics d’Athel Cornish-Bowden. Il donne une description des principes de base (cinétique, thermodynamique des enzymes), des phénomènes d'inhibition et d'activation, de la régulation allostérique et de la coopérativité ; il aborde les systèmes enzymatiques, le contrôle métabolique et analyse en détail les applications pratiques que permettent ces méthodes.

L’ouvrage a été adapté au public français. Il comble un vide qui existait dans la littérature en langue française pour les étudiants des licences et masters de biologie. Il concerne aussi tous les universaitaires, chercheurs, biologistes des entreprises quelle que soit leur spécialité.

Athel Cornish-Bowden a obtenu son doctorat à l’université d’Oxford. Il poursuivit ensuite une carrière de chercheur et d’enseignant à Berkeley (USA) puis à Birmingham (UK). Il est actuellement directeur de recherche au CNRS (Marseille). Marc Jamin obtint son doctorat à l’université de Liège (Belgique) et effectua sa recherche à Stanford puis à La Jolla (USA) avant de devenir, comme V. Saks, professeur à l’université de Grenoble. Marc Jamin est titulaire du Prix Marcel Florkin. Valdur Saks a étudié la chimie physique et l’enzymologie à Moscou où il fut directeur du laboratoire de Bioénergétique. Il est titulaire du prix d’état de l’ex-URSS et membre de l’Académie des sciences d’Estonie. Les expériences diversifiées des trois auteurs ont permis de réaliser un ouvrage unique dans l’édition française.

Disponibilité

Cinétique enzymatique est disponible des fournisseurs suivants :

Compte rendu

Un compte rendu de Jean Wallach publié dans Regard sur la Biochimie se trouve sur une autre page.

Table des matières

Préface

1. Principes de base de la cinétique chimique

1.1 Introduction ; 1.2 Les principes de base de la cinétique chimique ; 1.3 Problèmes

2. La thermodynamique et la théorie des vitesses

2.1 La thermodynamique et ses limites ; 2.2 Concepts généraux de la thermodynamique ; 2.3 Les lois de la thermodynamique ; 2.4 Relations entre la thermodynamique et la cinétique : les notions d’équilibre ; et d’état stationnaire ; 2.5 L’influence de la température sur les constantes de vitesse ; Problèmes

Introduction à la cinétique enzymatique : réactions à un substrat et un produit

3.1 Historique ; 3.2 Description cinétique des réactions enzymatiques dans des conditions d’équilibre ; 3.3 Description cinétique des réactions enzymatiques dans des conditions d’état stationnaire ; 3.4 Unités de l’activité enzymatique ; 3.5 Méthodes d’analyse des données cinétiques ; 3.6 Les réactions réversibles ; 3.7 Inhibition par le produit ; 3.8 Intégration des équations de vitesse pour les réactions enzymatiques ; Problèmes

4. Aspects pratiques des études cinétiques

4.1 Mesure de l’activité enzymatique ; 4.2 Détection de l’inactivation d’un enzyme ; 4.3 Choix des conditions expérimentales ; 4.4 Traitement des équilibres ioniques ; Problèmes

5. Inhibition and activation des enzymes

5.1 Inhibition réversible et irréversible ; 5.2 Inhibitions linéaires ; 5.3 Présentations graphiques des résultats des inhibitions ; 5.4 Relation entre les constantes d’inhibition et la concentration de demi-inhibition ; 5.5 Inhibition par compétition avec un substrat ; 5.6 Activation des enzymes ; 5.7 Préparation des expériences d’inhibition ; 5.8 La modification d’un groupe de l’enzyme comme un moyen, d’identifier les groupes essentiels ; Problèmes

6. Réactions à plusieurs substrats

6.1 Introduction ; 6.2 Classification des mécanismes ; 6.3 Dérivation des équations de vitesse à l’état stationnaire ; 6.4 Les équations de vitesse ; 6.5 Le mesures de vitesses initiale en absence de produit ; 6.6 Inhibition par le substrat ; 6.7 Préparation des expériences ; 6.8 Un exemple simple d’étude d’un enzyme à deux substrats et deux produits  la ; créatine kinase ; Problèmes

7. Utilisation d’isotopes pour l’étude des mécanismes enzymatiques

7.1 Échange isotopique et effets isotopiques ; 7.2 Principes de l’échange d’isotope ; 7.3 Échange d’isotopes à l’équilibre ; 7.4 Échange d’isotopes dans des mécanismes à enzyme modifiée ; 7.5 Échange d’isotopes hors équilibre ; 7.6 La théorie des effets isotopiques cinétiques ; 7.7 Effets isotopiques primaires sur les cinétiques enzymatiques ; Problèmes

8. Effets de l’environnement sur les enzymes

8.1 Effets du pH sur les cinétiques eznymatiques ; 8.2 Les propriétés acide-base ; 8.3 L’effet du pH sur les constantes cinétiques enzymatiques ; 8.4 Ionisation du substrat ; 8.5 Effets complexes du pH ; 8.6 Effets de la température sur les réactions catalysées par des enzymes ; 8.7 Effets de la pression sur les réactions catalysées par les enzymes ; 8.8 Effets isotopiques du solvant ; Problèmes

9. Contrôle de l’activité enzymatique

9.1 Fonction des intéractions coopératives et allostériques ; 9.2 Le développement de modèle expliquant la coopérativité ; 9.3 Ajustement induit ; 9.4 Modèles modernes de coopérativité ; 9.5 Coopérativité cinétique ; Problèmes

10. Cinétiques des systèmes multi-enzymatiques

10.1 Les enzymes dans leur contexte biologique ; 10.2 Analyse du contrôle métabolique ; 10.3 Élasticités ; 10.4 Les coefficients de contrôle ; 10.5 Relations d’additivité ; 10.6 Relations entre les élasticités et les coefficients de contrôle de flux ; 10.7 Les coefficients de réponse : la réponse partagée ; 10.8 Contrôle et régulation ; 10.9 Mécanismes de régulation ; Problèmes

11. Les réactions rapides

11.1 Les limitations des mesures à l’état stationnaire ; 11.2 Libération du produit avant la fin de cycle catalytique ; 11.3 Les techniques expérimentales ; 11.4 La cinétique des phases transitoires ; Problèmes

12. Estimation des constantes cinétiques

12.1 L’effet des erreurs expérimentales dans l’analyse des données cinétiques ; 12.2 Ajustement sur une équation de Michaelis et Menten par la méthodes des moindres carrées ; 12.3 Aspects statistiques du graphique linéaire direct ; 12.4 Précision des estimations des paramètres cinétiques ; 12.5 Graphiques des résidus et leurs utilisations ; Problèmes

Solution des problèmes et commentaires

Références

Index

Table des matières

Erreurs notés dans la première impression

Les erreurs suivants ont été notés dans la première impression (février 2005) du livre :

Page 58, avant dernière caption
β-D-glucopyranoside doit être β-D-glucopyranose.
Page 340, note en bas de page
La page référencée doit être 331.
Page 342, ligne après l’équation [10.16]
[Si] doit être [Sj]
Page 343, ligne après l'équation [10.20]
qui est équivalente à l’équation [10.16] doit être qui est équivalente à l’équation [10.15]
Page 345, lignes 1 et 2
Les deux mentions de [Si] doivent être [Sj]
p. 353, ligne 9
HOFMEYER doit être HOFMEYR
Page 357, ligne 8
PETTERSON doit être PETTERSSON
Page 358, ligne 5 du fond
GOLBETER doit être GOLDBETER
Page 367, ligne 12
RAY (1973) doit être RAY (1983).