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Soutenance de thèse de Jessica Hadj-Saïd

par ggerbaud - publié le , mis à jour le

Mme Jessica Hadj-Saïd a soutenu le 28 septembre dans l’amphithéâtre "Pierre Desnuelle" sa thèse intitulée "La CO déshydrogénase de Desulfovibrio vulgaris".

Devant le jury composé de :
- Véronique Balland, rapportrice
- Sandrine Boshi-Muller, examinatrice
- Sébastien Dementin, co-directeur
- Christophe Léger, directeur de thèse
- Sandrine Ollagnier de Choudens, rapportrice
- Marius Réglier

La CO déshydrogénase (CODH) de Desulfovibrio vulgaris est une métalloenzyme qui catalyse la réduction réversible du CO2 en CO. C’est un homodimère composé de deux sites actifs Ni-4Fe-4S et de trois centres fer-soufre. Durant ma thèse, nous avons étudié la maturation de la CODH à nickel et les propriétés catalytiques de la CODH à nickel de D. vulgaris.

Pour comprendre le mécanisme de maturation de la CODH à nickel, nous avons caractérisé deux formes de la CODH à nickel produites en présence ou en absence de CooC par des approches biochimiques, spectroscopiques, électrochimiques et cristallographiques. Notre caractérisation montre que la présence de CooC est nécessaire à l’obtention d’une CODH mature et activable. Nous avons également mis en évidence un processus d’activation en présence de nickel dans des conditions réductrices qui n’implique apparemment pas de changement structural du site actif.

Notre étude de la CODH à nickel par électrochimie nous a permis de mettre en évidence plusieurs phénomènes d’activations/inactivations de l’enzyme dans des conditions aérobies et anaérobies, et l’existence d’une hétérogénéité fonctionnelle : plusieurs formes de l’enzyme qui montrent des propriétés catalytiques différentes peuvent être présentes simultanément. Cette observation pourrait éclairer d’une façon nouvelle l’hétérogénéité structurale observée par cristallographie et remettre en question les mécanismes proposés sur la base de ces structures.