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Dynamique de Protéines

Le marquage de spin suivi par spectroscopie RPE est une technique puissante qui permet d’obtenir une information localisée sur l’environnement d’un acide aminé situé au sein d’une structure protéique. Cette technique repose sur l’insertion d’une sonde paramagnétique en un site choisi de la protéine et de son observation par spectroscopie RPE.

Illustration de l’insertion d’une sonde paramagnétique sur un résidu cystéine d’une protéine.

Par ailleurs, le développement actuel des méthodes de RPE pulsée rend possible la mesure de distance inter-sondes à longue distance (typiquement entre 1.8 et 6.0 nm) permettant une caractérisation détaillée des transitions structurales. L’ensemble de ces approches sont particulièrement bien adaptées pour détecter et suivre des modifications de structures locales provenant soit de changements conformationels, soit d’interactions dynamiques avec d’autres protéines, peptides ou substrat, soit de processus de repliement induit.

Changement spectral observé dû à une modification de l’environnement local de la sonde paramagnétique.

La mise en œuvre de ces approches nous permet d’étudier des systèmes biologiques variés (en collaboration). Les différents thèmes sur lesquels nous travaillons sont les suivants :

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