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Etude de la flexibilité d’une protéine chloroplastique CP12
La CP12 est une petite protéine chloroplastique de régulation du cycle de Calvin qui forme un complexe avec la protéine phosphoribulokinase (PRK) et la glycéraldéhyde-3-phosphate déhydrogénase (GAPDH). La CP12 contient quatre résidus cystéine formant deux ponts disulfure dans son état oxydé. Elle possède certaines caractéristiques des protéines intrinsèquement désordonnées.
Le marquage de la CP12 a conduit à la rupture du pont en C-terminal et au marquage des cystéines 66 et 75. De façon inattendue, la protéine partenaire GAPDH a conduit à la libération des marqueurs en solution. Cette observation nous a permis de proposer un nouveau rôle de la GAPDH (1).
Illustration de la libération des marqueurs greffés en positions 66 et 75 induite par la présence de la protéine partenaire GAPDH
(1) Erales J. et al, Biochemistry, 48, 6034-6040 (2009).
Une activité de notre groupe est centrée sur le développement de nouvelles sondes paramagnétiques visant à élargir les applications de la technique de marquage de spin, en particulier la diversification des sites de greffage. Ayant des cystéines fonctionnelles et une tyrosine naturelle, la CP12 a été utilisée comme protéine modèle pour démontrer la faisabilité d’un marquage specifique des tyrosines marqueur spécifique.